Ферменты и болезни. Ферменты как причина патологических состояний

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 12 Октября 2013 в 01:47, реферат

Краткое описание

«Ферменты белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков.

Содержание

Введение
1. Общие положения
2. Свойства ферментов
3. Строение ферментов
4. Классификация
5.Ферментопатии
6.Распознавание ферментопатий
Заключение
Литература

Прикрепленные файлы: 1 файл

лыло.docx

— 40.51 Кб (Скачать документ)

Министерство  сельского хозяйства РФ ФГБОУ  ВПО Санкт-Петербургская

государственная академия ветеринарной медицины

Органической  и биологической химии

 

 

 

 

Реферат на тему:

«Ферменты и болезни. Ферменты как причина патологических состояний»

 

 

 

Работу  выполнила:

 

 

Проверил:

 

 

 

 

Санкт-Петербург 

2013

Введение

1. Общие положения

2. Свойства ферментов

3. Строение ферментов

4.  Классификация

5.Ферментопатии

6.Распознавание  ферментопатий

Заключение

Литература

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

«Ферменты белки, которые  обладают каталитической активностью  и характеризуются очень высокой  специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Это мое понятие о ферментах. Чтобы пополнить свои знания я взяла реферат по на тему: «Ферменты и болезни. Ферменты как причина патологических состояний».

.

 

1. Общие положения

Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть - кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов - способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.)  и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Известно более 20000 различных  ферментов, из которых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический  фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д.Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

 

2. Свойства ферментов

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются  рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти  качества отличают ферменты от катализаторов  обычного типа. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность и, наконец, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа.

Зависимость каталитической активности фермента от температуры  выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем  до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50°С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.

Зависимость активности фермента от значения рН среды. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Эго свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества - пространственные изомеры (a- и b-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Таким образом, ферменты могут  различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными  деталями строения, такими, например, как  пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3. Строение ферментов

По строению ферменты могут  быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Простые состоят только из аминокислот, а сложные на ряду с белком содержат небелковую часть. Небелковая часть может быть представлена ГЕМом, или содержать витамины и минералы. В сложном ферменте выделяют белковую часть (апофермент) и небелковую часть ( кофермент)

Функционально в ферменте различают Активный Центр-контактную площадку для превращения в реакции вещества (субстрат). Активный центр образуется на уровне третичной структуры, представляет собой «карман» и «нишу» для субстрата. Активный центр простых ферментов представлен остатком нескольких аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры. Активный центр сложных ферментов находится в составе небелковой части. Огромное значение для взаимодействия фермента с субстратом имеет его конфигурация («скважина замка»).

                           

 

 

 

4. Классификация

Сейчас известно около 2 тысяч  ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:

  • Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции оксидоредуктазы;
  • Ферменты переноса различных  группировок ( метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.
  • Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей – гидролазы
  • Ферменты не гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.
  • Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.
  • Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.

5.Ферментопатии

Энзимопатии (ферментопатии) в широком смысле слова — патологические изменения активности ферментов. В  более узком смысле этим термином обозначают наследственные заболевания, связанные с существованием блока  в ферментных системах, вследствие чего нарушается течение соответствующих  химических реакций и развиваются болезни обмена.

Ферментопатии могут быть связаны с патологическими изменениями  клеточных рецепторов. Так, наследственная недостаточность мембранных рецепторов липопротеинов низкой плотности приводит к нарушению регулирования активности ферментов синтеза Холестерина и гиперхолестеринемии. Некоторые ферментопатии. проявляются нарушениями активного мембранного транспорта (например, транспорта аминокислот и цистина при цистинурии, глюкозы при гликогеновой болезни, глюкуроновой кислоты при врожденной гипербилирубинемии).

По принципу ведущих нарушений  обмена веществ наследственные ферментопатии. разделяют на следующие типы:

I. ферментопатии обмена  аминокислот (алкаптонурия, альбинизм, гипервалинемия, гистидинемия, гомоцистинурия, гиперлизинемия, лейциноз, тирозиноз, фенилкетонурия, цистатионинурия, цистиноз);

II. обмена углеводов (Галактоземия, гликогенозы, Лактат-ацидоз, непереносимость фруктозы);

III. обмена липвдов (Липидозы) -- плазматические (наследственная гиперлипидемия, гиперхолестеринемия, недостаточность лецитин-холестеринацилтрансферазы) и клеточные (ганглиозидозы, муколипидозы, сфингомиелинозы, цереброзидозы);

IV обмена пуринов и  пиримидинов (Подагра, синдром  Леша -- Найхана, оротовая ацидурия);

V. биосинтеза кортикостероидов (адреногенитальный синдром, гипоальдостеронизм);

VI. порфиринового (Порфирии) и билирубинового) обмена (см. Гепатозы);

VII. соединительной ткани  (Марфана синдром,Элерса -- Данлоса синдром)',

VIII. обмена металлов -- Гепатоцеребральная дистрофия и болезнь Менкеса (обмен меди), Гемохроматоз (обмен железа), семейный периодический паралич (обмен калия);

IX. ферментопатии эритрона -- гемолитические Анемии, недостаточность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и глютатионредуктазы в эритроцитах, анемия Фанкони (недостаточность супероксиддисмутазы);

X. ферментопатии лимфоцитов  и лейкоцитов -- иммунодефицитные состояния при недостаточности аденозин-деаминазы, пурин-нуклеотид-фосфорилазы, септический гранулематоз;

XI. ферментопатии транспортных  систем почек (Тубулопатии) -- почечный канальцевый ацидоз, болезнь де Тони -- Дебре -- Фанкони, фосфат-диабет,

XII. ферментопатии желудочно-кишечного  тракта -- Мальабсорбции синдромпри недостаточности дисахаридаз, патология кишечного транспорта глюкозы и галактозы, врожденная хлоридная диарея.

6.Распознавание ферментопатий

по клиническим признакам  весьма затруднительно, один и тот  же симптомокомплекс может быть вызван различными ферментопатии (например, гемолитическая анемия, молочнокислый Ацидоз, гипогликемия, Олигофрения, рахитоподобные болезни). С другой стороны, дефициты в системе одного фермента могут вести к различным клиническим проявлениям. Многие ферментопатии проявляются уже в периоде новорожденности, но нередко трактуются врачами как последствия пре- и постнатальной гипоксии, внутричерепной родовой травмы

Заключение

В заключении я хотела бы сказать, что ферменты играют немаловажную роль и в проведении многих технологических  процессов. Ферменты высокого качества позволяют улучшить технологию, сократить  затраты и даже получить новые  продукты.

В настоящее время ферменты применяются более чем в 25 отраслях промышленности: это и пищевая  промышленность, и фармацевтическая, целлюлозно-бумажная, лёгкая, а так  же в сельском хозяйстве.

 

 

Литература

1. Биологический энциклопедический словарь. Под ред. Гилярова М.С. М., Советская энциклопедия, 1987 г.

2. Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы,  под ред. И.О. Березина, т. 1-2, М., 1976.

3. Козлов Л.В. "Биоорганическая  химия", 1980, т. 6, № 8, с. 1243-54.

4. Тривен М. Иммобилизованные ферменты. Вводный курс и применение в биотехнологии. - М., 1983.


Информация о работе Ферменты и болезни. Ферменты как причина патологических состояний