Автор работы: Пользователь скрыл имя, 11 Марта 2014 в 22:32, шпаргалка
Работа содержит ответы на вопросы для экзамена по "Биохимии".
Виды азотистого баланса:
«положительный» – если азота выведено меньше, чем введено, т.е. азот задерживается в организме (в норме это имеет место у беременных, в растущем организме). При этом происходит накопление белков в тех или иных органах и тканях.
«нулевой» – азотистое равновесие.
«отрицательный» – если азота выведено больше, чем введено. Это значит, что в организме идет распад белков органов и тканей (сахарный диабет, ожоги, злокачественные новообразования и др.), который не компенсируется белками пищи. Он наблюдается при заболеваниях, связанных с усиленным распадом белков тканей, в старческом возрасте.
Коэффициент изнашивания – это результат ежесуточного распада тканевого белка, который равняется 23,2 г. Определен он был на добровольцах, у которых на 8-10 день безбелковой диеты начинает выделяться постоянное количество азота (53 мг в сутки на 1 кг массы тела).
Определив физиологический минимум белка, равный 30-45 г в сутки, при котором в организме устанавливается азотистое равновесие, ученые научно обосновали и рекомендовали суточную потребность белка, равную 100-120 г. Одинаково она зависит от многих факторов: возраста, вида выполняемой работы, физиологических и патологических состояний и т.д. Потребность в белке у детей: 1-3 года – 4,0 г/кг массы, 11-13 лет – 2,5 г/кг массы, 14-17 лет – 1,8 г/кг массы.
При тяжелых формах пищевых дистрофий, например, при «квашиоркоре» (в переводе «золотой или красный мальчик») – заболевании, которое распространено среди детей развивающихся стран, наблюдаются тяжелые поражения печени, остановка роста, отечность, атония мышц, анемия, резкое снижение сопротивляемости организма инфекциям. У лиц негроидной расы волосы приобретают красно-коричневый оттенок. Болезнь часто заканчивается летальным исходом.
При белковой недостаточности наблюдается резкое снижение интенсивности процессов дезаминирования, трансаминирования, биосинтеза аминокислот и синтеза мочевины в печени. Эти нарушения обусловлены нарушением ферментативных функций печени и других органов. Следствием их являются накопление аминокислот в крови, экскреция с мочой свободных аминокислот (до 10-20 г/сут, в норме – 1г/сут) и резкое снижение образования и выделения мочевины с мочой.
Аминоацидурия – дефект белков одной из транспортных систем аминокислот в почках, где происходит их реабсорбция, сопровождающийся потерей их с мочой в 3-5 раз больше нормы.
Цистинурия – дефект белка, транспортирующего цистин, приводит к повышенному выделению с мочой преимущественно цистина и образованию цистиновых камней в почках.
Кетонурия – болезнь,
сопровождающаяся появлением
2.9. Особенности процессов переваривания белков у детей. Эндопептидазы – пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Экзопептидазы: карбоксипептидаза, аминопептидазы, дипептидазы. Роль соляной кислоты в процессе пищеварения.
Переваривание белков в ЖКТ следует рассматривать как начальный этап обмена веществ, при котором белки лишаются видовой специфичности и в виде аминокислот усваиваются организмом. Фермент ЖКТ осуществляет поэтапное расщепление пептидных связей белковой молекулы.
Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы относятся к эндопептидазам: пепсин, ренин (у детей) гастриксин, трипсин, химотрипсин, эластаза – синтезируются в неактивной форме. Механизм активирования связан с отщеплением концевого пептида, приводящее к формированию трехмерной структуры и образованию активного центра ферментов. Трипсин разрывает пептидные связи, образованные основными аминокислотами: лизином и аргинином, пепсин – между циклическими аминокислотами, ренин створаживает молоко.
Ферменты, гидролизующие пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами относятся к экзопептидазам: карбоксипептидазы синтезируются в виде предшественников в поджелудочной железе, содержат Zn, разрывают пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами.
Переваривание белков начинается в желудке. Большую роль в этом процессе занимает соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов – гастринов, которые вызывают секрецию соляной кислоты (образуется в обкладочных клетках желудочных желез) и профермента пепсиногена. Под действием соляной кислоты происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Она активирует пепсиноген и создает оптимум рН для действия пепсина.
Желудочное содержимое (химус) в процессе перевариваня поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение секретина, поступающего в кровь. Он стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3- , что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина (рН резко возрастает от 1,5-2,0 до 7,0).
Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5 – 8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.
Под влиянием протеолитических ферментов образуются аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, либо диффузно, либо путем активного транспорта.
3.9. Гниение белков в толстом кишечнике. Образование, всасывание в кровь и обезвреживание в печени токсичных продуктов гниения: фенол, скатол, индол, путресцин, кадаверин и др.
Гниение белков в кишечнике: под влиянием микрофлоры нижнего отдела кишечника некоторые аминокислоты могут подвергаться превращениям до аминов, жирных кислот, спиртов, фенолов, сероводорода и др.
Общее направление этих реакций:
При декарбоксилировании аминокислот возможно образование соответствующих нередко ядовитых аминов.
При дезаминировании возникают насыщенные и ненасыщенные кислоты, кетокислоты, оксикислоты.
Путресцин образуется при декарбоксилировании орнитина, а кадаверин – из лизина. Они относятся к группе трупных ядов. Выводятся из организма через почки с мочой почти в неизменном виде. Выделение путресцина и кадаверина с мочой наблюдается при холере, дизентерии и т.д.
Фенол и крезол образуются из тирозина. После всасывания они обезвреживаются в печени. Происходит это либо за счет связывания с Н2SО4, либо с глюкуроновой кислотой. В результате образуются парные серные-, фенол- или крезолглюкуроновые кислоты. Они называются еще эфиро-серными кислотами и являются постоянными составными частями мочи. Серная кислота присоединяется в виде активной формы, формируя фосфоаденин фосфосульфат (ФАФС), глюкуроновая кислота – уридиндифосфат глюкуроновой кислоты (УДФГК).
Индол и скатол образуется при декарбоксилировании из триптофана. Они обусловливают специфический запах кала, являются ядовитыми веществами и обезвреживаются в печени. Индол связывается в виде эфирсерной кислоты калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой и по его количеству судят не только о скорости процесса гниения, но и о функциональном состоянии печени.
Пути использования аминокислот после всасывания:
Общие пути распада аминокислот:
Декарбоксилирование;
Трансаминирование;
Дезаминирование;
4.9. Трансаминирование аминокислот.
Роль трансаминаз( аланинтрансаминаза,
Трансаминирование – процесс переноса аминогруппы с α-аминокислоты на кетокислоту при участии ферментов трансаминаз (В6 – фосфопиридоксаль). Этому процессу подвергаются все аминокислоты, кроме лизина, треонина и пролина.
Реакцию трансаминирования катализируют высокоактивные аминотрансферазы: аланинаминотрансфераза (АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ), которые обладают субстратной специфичностью.
АЛТ и АСТ – органоспецифические ферменты, в норме в крови их активнрсть равна 5-40 ЕД/л, т.е. активность трансаминаз сравнительно низкая. При заболеваниях, сопровождающихся деструкцией (некрозом) клеток, происходит выход ферментов в кровь и повышение их активности. Определение активности АЛТ и АСТ имеет большое диагностическое значение. Для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – «коэффициент де Ритиса», который в норме составляет 1,33±0,42.
При гепатитах активность АЛТ увеличивается в 6-8 раз по сравнению с нормой, а АСТ – в2-4 раза. «Коэффициент де Ритиса» уменьшается примерно до 0,6. Особенно важное значение для диагностики имеет повышение активности АЛТ при безжелтушных формах вирусного гепатита. У детей при гепатитах активность АЛТ возрастает еще в дожелтушный период развития болезни. Однако, при церрозе печени «Коэффициент де Ритиса» приближается к 1,0, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе фракции (цитоплазматическая и митохондриальная).
При инфаркте миокарда активность АСТ увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ – в 1,5 -2,0 раза. Значение «Коэффициента де Ритиса» резко возрастает. Инфекционные и токсические миокардиты характеризуются повышением АСТ, это же самое наблюдается при операциях на сердце.
При стенокардии, пороках сердца, инфаркте легкого активность аминотрансфераз в крови не возрастает.
5.9.Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот( связь с трансаминированием). Дезаминирование – процесс потери аминокислотой аминогруппы. В организме подвергается этому процессу только глутаминовая кислота, т.к. в организме активен фермент глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Фермент ГДГ активен в митохондриях клеток всех органов, кроме мышечной ткани.
1. Окислительное дезаминирование.
СООН – СН2 – СН2 – С – СООН
НООС–СН2- СН2 - СН – СООН
NН2
глутаминовая кислота иминоглутарат NН3 + -
Остальные аминокислоты подвергаются непрямому дезаминированию.
2. Непрямое дезаминирование – это процесс дезаминирования путем трансаминирования.
6.9. Основные
источники аммиака в детском
организме. Роль глутамина в
Аммиак в организме образуется в результате дезаминирования аминокислот, биогенных аминов и нуклеотидов. Часть аммиака образуется в кишечнике в результате действия бактерий на пищевые белки (гниение). Концентрация аммиака в крови в норме – 0,4-0,7мг/л. Это токсичное соединение, поэтому аммиак не накапливается, а вступает в реакцию с глутаминовой или аспарагиновой кислотами с образованием индифферентной транспортной формы – глутамина или аспарагина.
НООС-(СН2)2-СН-СООН