Автор работы: Пользователь скрыл имя, 08 Декабря 2013 в 03:51, тест
Работа содержит ответы на вопросы для экзамена (зачета) по "Биохимии"
1. Объекты живой природы отличаются сложным строением при весьма ограниченном количестве составных блоков; каждая составная часть объекта имеет высокий уровень организации и выполняет строго определённую функцию; жизнь объекта поддерживается за счёт извлечения материи и энергии из внешней среды; объект способен воспроизводить себя неограниченное число раз. Живую природу изучает наука- биология. Наука химия изучает состав, строение и свойства веществ. На стыке этих наук в конце XlX- нач. XX вв. сформировалась биохимия- наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения и связь этих превращений с деятельностью органов и тканей. Исторически биохимия связана с органической химией, изучающей химию соединений углерода и с физиологией, которая изучает функции живых организмов. В зависимости от подхода к изучению живой материи эту науку условно делят на три больших блока:
1. Статическая биохимия, которая изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов.
2. Динамическая биохимия, которая изучает превращения веществ, входящих в состав живых организмов и связанное с ними превращение энергии.
3. Функциональная биохимия, которая изучает связь превращений веществ с деятельностью органов и тканей.
Объекты живой природы состоят из огромного числа неорганических и органических химических компонентов. Самый важный неорганический компонент- вода, так как все жизненные процессы протекают в водных растворах.
Из 92-х химических элементов, присутствующих в земной коре, в объектах живой природы обнаружено свыше 60-ти элементов, которые по процентному содержанию в живой материи делят на:
макроэлементы- содержание > 10-3 %: C, H, O, N, Ca,
микроэлементы- содержание < 10-3 %: Mn, Cu, Co, F, I…
ультрамикроэлементы- содержани
На долю C, H, O, N, Р приходится 99 % от общей массы клеток.
2. Структура клетки
Клетка- наименьшая структурная и функциональная единица живой материи. Клетки разнообразны по форме, внутренней структуре, функциям. Например, одноклеточные организмы различного уровня сложности, специализированные клетки многоклеточных организмов ( у человека число типов клеток превышает двести).
На основании особенностей структуры и функций клетки, их делят на прокариотические (доядерные, образующие простейшие организмы) и эукариотические (с сформированным ядром, из которых состоят высшие формы организации жизни). В ядре эукариотических клеток ДНК существует в виде специальных органелл- хромосом. В прокариотических клетках ДНК не отделена мембраной и чаще всего представляет собой одну двуспиральную молекулу- хромосомную ДНК. Диаметр прокариотических клеток- около 1 мкм (самые маленькие из них- микоплазмы в диаметре не превышают 0,3 мкм). Диаметр эукариотических клеток составляет 10-30 мкм. Прокариотические клетки функционируют независимо друг от друга и представляют собой одноклеточные организмы: микоплазмы, бактерии, синезелёные водоросли (цианобактерии).
Схематически обобщённую клетку можно изобразить следующим образом:
Функции клеточных органел и структурных составляющих можно кратко охарактеризовать следующим образом:
Плазматическая мембрана: подде
Цитоплазма: внутренняя среда клетки, где протекает большинство обменных процессов. Главную пo массе недифференцированную часть цитоплазмы клётки составляет гиалоплазма (или цитозоль).
Рибосомы: гранулы, состоящие из РНК и белка. В рибосомах локализованы ферменты белкового синтеза, в этих частицах происходят, транслирование РНК и связывание аминокислот в полипетгтидные цепи с образованием молекул белка.
Ядро или ядерное тельце: синте
Митахондрии. Эти органеллы окружены двумя фосфолипидными мембранами. Митахондрии содержат ферменты цепи биологического окисления (тканевого дыхания) и окислительного фосфорилирования, а также ферменты пируватдегидрогеназного комплекса, цикла трикарбоновых кислот, синтеза мочевины, окисления жирных кислот и др. Так как процессы сопровождаются фосфорилированием АДФ и накоплением АТФ, то митахондрии выполняют роль силовых установок клетки.
Эндоплазматическая сеть. Это система мембранных каналов, которые делят всю клетку на ряд отсеков- компартментов, обеспечивая обособленность химических процессов-компартментализацию; транспорт веществ из одного отсека в другой (например, выделяемые клеткой вещества к аппарату Гольджи). В эндоплазматической сети сосрёдоточены ферменты синтеза липидов, а также ферменты, участвующие в реакциях гидроксилирования.
Аппарат Гольджи: скопление мембранных пузырьков,которые собирают продукты распада и выводят их наружу.
Лизосомы: окружённые мембранами пузырьки. В лизосомах содержатся в основном гидролитические ферменты с оптимумом pH=5, которые осуществляют процесс деструкции биополимеров.
Пероксисомы: содержат ферменты разложения перекиси.
3. Белки или протеины- характеризуются строго определённым
элементным составом и при гидролизе распадаются
до аминокислот, белки составляют до половины
сухой массы животной клетки, состоят
в основном из C (50-55%), O (21-24%), H (
Аминокислоты
Белки содержат 20 α-аминокислот L- ряда, соединённых пептидными связями. Эти АК называются протеиногенными аминокислотами и отличаются друг от друга химической природой радикала R.
В зависимости от полярности углеводородного радикала аминокислоты можно разделить на:
1. Неполярные или гидрофобные АК: аланин, валин, лейцин, изолейцин, триптофан, пролин, фенилаланин, метионин.
2. Полярные или гидрофильные незаряженные АК: глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин,аспарагин, глутамин.
3. Полярные или гидрофильные отрицательно заряженные (кислые) АК: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.
4. Полярные или гидрофильные положительно заряженные (основные) АК: лизин, аргинин, гистидин.
Высшие позвоночные животные не синтезируют всех необходимых для организма аминокислот. В организме человека и белых крыс синтезируются только 10 из 20 аминокислот белковых молекул, которые называются заменимыми АК, так как могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, но так как являются жизненно необходимыми, то называются незаменимыми АК.
Заменимые аминокислоты |
Незаменимые аминокислоты |
Потребность,г/сутки |
Аланин |
Триптофан |
0,50 |
Аспарагин |
Фенилаланин |
2,20 |
Аспарагиновая кислота |
Лизин |
1,60 |
Глицин |
Треонин |
1,00 |
Глутамин |
Метионин |
2,20 |
Глутаминовая кислота |
Лейцин |
2,20 |
Пролин |
Изолейцин |
1,40 |
Серин |
Валин |
1,60 |
Тирозин |
Аргинин |
|
Цистеин |
Гистидин |
Амфотерность: все АК амфотерные электролиты, диссоциируют по типу кислот и оснований:
4.Электрофорез: метод разделения АК в электрическом поле при заданном значении рН. Раствор смеси АК и буфера помещают в электрическое поле, при пропускании электрического тока АК передвигаются к электродам с разной скоростью, которая зависит от величины суммарного заряда молекулы АК при данном значении рН. Например: разделить смесь аланина, лизина, аспарагиновой кислоты в кислом буфере (рН<7). К кислой среде перечисленные аминокислоты будут иметь следующие заряды:
Лизин передвигается к катоду быстрее аланина и аспарагиновой кислоты, поэтому его можно отделить.
Для разделения аланина и аспарагиновой кислоты проведём электрофорез в основном буфере, в щелочной среде аминокислоты будут иметь следующие заряды: Аспарагин будет передвигаться к аноду с быстрее, чем аланин, их можно разделить:
5. типы связей аминокислот в белковой молекуле
Согласно общепринятой теории молекула белка состоит из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В образовании структур белка принимают участие следующие связи:
Пептпдная связь– амидная связь, образующаяся в результате взаимодействия амино- и карбоксильных групп аминокислот
Водородная связь, возникающая при взаимодействии поляризованного водорода, связанного атомом кислорода серина или с атомом азота одной пептидной группы и отрицательно заряженным атомом кислорода другой пептидной группы, соединяет как отдельные пептидные связи, так и звенья одной цепи:
Дисульфидные связи образуются в результате окисления сульфгидрильных групп близлежащих остатков цистеина одной полипептидной цепи или различных цепей:
Сложноэфирные связи образуются при взаимодействии карбоксильных групп карбоновых кислот с гидроксилами близлежащих оксиаминокислот:
Солевые и амидные связи образуют диаминокислоты и аминодикарбоновые кислоты:
Гидрофобные связи образуются при взаимодействии близлежащих остатков неполярных радикалов таких аминокислот, как лейцин, фенилаланин, триптофан:
Все перечисленные связи в большей или меньшей мере принимают участие в образовании первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белка.
6. Денатурация белков
При действии экстремальных условий на белок (изменение температуры, кислотности среды, ультразвука, концентрированных электролитов и т.д. ) происходит денатурация белка- разрушаются, как правило, четвертичная, третичная и частично вторичная структуры белка, образованные слабыми нековалентными связями, что приводит к потере природных свойств белка: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т.д. Первичная структура молекулы не изменяется.
Уровни пространственного
Первичная структура- вид, число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура- форма полипептидной цепи. Первую успешную попытку построить вторичную структуру на основании сравнения различных вариантов моделей полипептидов сделали Полинг и Кори в 1951 году. Учёные пришли к выводу о существовании двух моделей вторичной структуры: α-спирали и β-складчатого слоя. Их гипотеза экспериментально подтвердилась через несколько лет. Полипептидные цепи имеют спиралевидную или зигзагообразную конфигурацию, которая поддерживается с помощью водородных связей. Наиболее распространены и изучены α-спираль и β-складчатый слой. Доказано существование других спиралей, но принцип их образования аналогичен описанным ниже.
Правая α-спираль- наиболее распространённая в белках спиральная структура полипептидных цепей из L-АК. Стабилизация спирали достигается за счёт водородных связей, направленность которых параллельна продольной оси спирали и взаимодействия диполей пептидных связей, которые направлены вниз. На виток приходится 3,6 остатка АК. Угол подъёма витка равен 26о. Число атомов в цикле, образуемом водородной связью 12, водородная связь возникает между C=О группой n-го остатка и N-H группой (n+4)-го остатка.
β-складчатый слой- образуется из довольно вытянутых полипептидных цепей и бывает параллельный и антипараллельный в зависимости от взаимного расположения пептидных цепей. Стабилизация β-складчатых слоёв достигается за счёт образования межцепочечных водородных связей, в которых принимают участие все пептидные связи
Тип
вторичной структуры
Третичная структура- пространственное расположение α-спирали или β-складчатого слоя в связи с тем что белки имеют одновременно несколько типов вторичной структуры у одной молекулы, которые по разному располагаются относительно друг друга. Третичная структура стабилизируется всеми описанными выше связями, кроме пептидной.
Четвертичная структура– объединение нескольких полипептидных цепей (протомеров) с третичной структурой между собой с образованием единой, сложной “субмолекулы” белка (мультимера или олигомера). Четвертичную структуру стабилизируют слабые нековалентные связи. Например, молекула гемоглобина состоит из 4-х протомеров.
Для большинства белков предельной пространственной организацией является третичная структура, достаточная для проявления биологической активности.
7. Классификация белков
По степени сложности:
Простые (однокомпонентные) белки- протеины: при гидролизе которых обнаружены только аминокислоты (т.е. простые белки представляют собой полипептидные цепи).
Сложные (двухкомпонентные) белки- протеиды: состоят
из простого белка- апопротеина и простетич
По преобладающему аминокислотному составу простые белки делят на: