Аминокислоты

    Содержание 
 

    Введение. 

1. Виды изомерии аминокислот.

 

2. Способы получения  аминокислот.

 

3. Химические  свойства аминокислот:

 

    А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия  карбоксила. 

    Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия  аминогруппы. 

    В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного  наличия карбоксильной и аминогруппы. 

4. Окислительно-восстановительные  процессы, протекающие с участием аминокислот.

 

5. Связывание  минерального азота аминокислотами.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

    Введение. 
 

    Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной  группы содержат аминогруппу NH2. 

    1.Виды изомерии аминокислот: 

    1) изомерия  углеродного скелета 

    2) изомерия  положения аминогруппы: 2,в, г и  б 

    В природных  условиях, как правило, встречаются  б-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

     Oптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере б-аминопропионовой кислоты. 

    СH3 - *CH - C = O б-аминопропионовая кислота, или  аланин. 

    NH2 OH 

    Оптические  изомеры: 

    ОН OH 

    С = О C = O  

    Н - С - NH2 H2N - C - H  

    CH3 CH3 

    D-изомер(-) L- изомер (+) 

    L - изомеры  отличаются от D - изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры  горькие или безвкусные. Природные  аминокислоты L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие: 

    1) СH2 - C = O аминоуксусная кислота, или  глицин 

    NH2 OH  

    2)CH3 - CH - C = O б- аминопропионовая кислота,  аланин 

    NH2 OH 

    3) СH3 - CH - CH - C = O валин 

    CH3 NH2 OH 

    4) CH3 - CH - CH2 - CH - C = O лейцин 

    CH3 NH2 OH 

    5) CH3 - CH2 - CH - CH - C = O изолейцин 

    CH3 NH2 OH 

    6) C6H5 - CH2 - CH - C = O фенилаланин 

    NH2 OH 
 

    Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться  не могут и должны поступать с  пищей. Это кислоты: 

    1) Валин; 

    2) Лейцин; 

    3) Изолейцин; 

    4) Фенилаланин; 

    5) Лизин; 

    6) Треонин; 

    7) Метионин; 

    8) Гистидин; 

    9) Триптофан. 

    2.Способы получения аминокислот. 

    1.Аминокислоты  получаются при гидролизе белка,  который протекает при нагревании  белковых веществ при температуре  равной 1000 С˚, в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии. 

    2.Действие  аммиака на галогенкислоты: 

    CH2 - C = O + NH3 HCL + CH2 - C = O 

    CL OH NH2 OH 

    3. Присоединение  аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают в-аминокислоты). 

    CH2 = CH - C = O + HNH2 CH2 - CH2 - C = O 

    OH NH2 OH 

    Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные  связи. 

    4.Восстановительное  аминирование. Протекает в растительных  и животных организмах. Это способ  связан с введением аминогруппы  в кетокислоту. Протекает в  два этапа: 

    ОН OH ОН 

    С = О +NH3 C = O +2H. С = O  

    С = О -H2O C = NH СH - NH2 

    СН3 CH3 CH3 
 

    3.Химические свойства аминокислот: 

    Они зависят  от наличия: 

    1)карбоксильной  группы 

    2)аминогруппы 

    3)от  совместного наличия двух этих  групп. 

    А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия  карбоксила. 

    Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию. 

    R - CH - C = O + H2O - соль 

    NH2 ONa NH2 CL 

    R - CH - C = O -хлорангидрид 

    R - CH - C = O R - CH - C = O + H2O 

    NH2 OH NH2 O - CH3 - сложный эфир 

    R - CH - C = O + H2O 

    NH2 NH2 - амид 

    R - CH2 - амин 

    NH2 

    Реакция декарбоксилирования аминокислот  протекает в присутствии ферментов  декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах). 

    NH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O -CO2 NH2 - (CH2)5 - NH2 

    лизин NH2 OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин) 

   Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия  аминогруппы. 

    1) Реакции  ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород  аминогруппы замещается на радикал  кислоты - ацил. Примером может  служить реакция обезвреживания  бензойной кислоты в организме  животных: 

    C6H5 - C = O + HNH2 - CH2 - C = O C6H5 - C = O OH 

    OH OH NH - CH2 - C = O 

    2) Реакция  аминирования (амин- углеводородный  радикал). По этой реакции один  водород аминогруппы замещается  на углеводородный радикал - амин (такие реакции проводятся в  лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту). 

    OH 

    CH3 - CH - C = O + CH3 - I HI + CH3 - CH - C = O 

    NH2 OH NH - CH3 
 

    По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной  становится только карбоксильная группа. 

    3) Реакции  дезаминирования. Дезаминирование-  это отщепление аминогруппы в  виде аммиака. Такие реакции  протекают в обменных процессах,  а часто и при нарушении  обмена. Они ведут к распаду  аминокислот. Различают четыре  вида дезаминирования: 

    а) окислительное  дезаминирование. 
 

    OH OH OH 

    C = O +O C = O +H2O C = O + NH3 

    CH - NH2 ОКИСЛЕНИЕ  C = NH C = O 

    CH3 CH3 CH3 

    Окислительное дезаминирование - процесс, обратный восстановительному аминированию. 

    б) восстановительное  дезаминирование. Протекает под  действием водорода: 

    OH OH 

    C = O +2H C = O + NH3 

    CH - NH2 CH2 

    CH3 CH3 

    в) гидролитическое  дезаминирование. Протекает под  действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты: 

    OH OH 

    C = O +HOH C = O + NH3 

    CH - NH2 CH - OH  

    CH3 CH3 

    г) внутримолекулярное дезаминирование: 

    R R 

    CH2 CH 

    CH - NH2 ПРОТЕКАЕТ  В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ  CH + NH3  

    C = O C = O 

    OH OH  

    Основной  путь дезаминирования - это окислительное  дезаминирование. Этот вид дезаминирования  преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов  дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с б- кетоглутаровой кислотой: 

    COOH COOH 

    R CH2 R CH2 

    CH - NH2 + CH2 C = O + CH2 

    COOH C = O COOH CH - NH2 

    COOH COOH 

    Образующаяся  при этом глутаминовая кислота затем  дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы  до б-кетоглутаровой кислоты, которая  может снова участвовать в  непрямом дезаминировании других аминокислот. 

    COOH COOH COOH 

    CH2 CH2 CH2 

    CH2 -2H CH2 +H2O CH2 + NH3 

    CH - NH2 C = NH C = O 

    COOH COOH COOH 
 

    В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного  наличия карбоксильной  и аминогруппы. 

    1)Амфотерные  свойства одноосновных моноаминокислот.  Реакция водных растворов таких  аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная  группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа - основными. Эти  группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей.  Внутренние соли - это соли, образующиеся  в результате взаимодействия  кислотных и основных групп,  находящихся в пределах одной  и той же молекулы. При образовании  внутренних солей аминокислот  ион водорода отщепляется от  карбоксильной группы и присоединяется  к аминогруппе, которая превращается  как бы в ион замещенного  аммония. Например, для аланина: 

    CH3 - CH - C = O CH3 - CH - C = O - 

    NH2 OH +NH3 O 

    внутренняя  соль (имеет два полюса + и -). 

    ОН 

    Такие аминокислоты ( с одной - С = О и  одной NH2) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как  с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные  соли. Взаимодействие аминокислоты с  кислотой: 

    CH3 - CH - C = O + H+CL- CH3 - CH - C = O +  

    +NH3 O- NH3 OH CL-  

    комплексная соль, где аминокислота является катионом 

    Взаимодействие  со щелочью: 

    CH3 - CH - C = O + NaOH CH3 - CH - C = O -  

    +NH3 O- NH2 O- Na+ + H2O 

    комплексная соль, где аминокислота является анионом 

    2) Образование  ди- три и полипептидов. Эта реакция  протекает в организме под  действием ферментов пептидаз. Она  ведет к образованию первичной  структуры белка. При образовании  дипептида две аминокислоты связываются  пептидной связью. При этом одна  аминокислота реагирует карбоксильной  группой , а другая - аминогруппой. 

    CH3 - CH - C = O + HNH - CH2 - C = O -H2O CH3 - CH - C - NH - CH2 - C = O 

    NH2 OH OH NH2 O OH 

    - С = О -пептидная связь 

    NH 

    Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной  группы, то есть остается кислотный  радикал - ацил, меняет окончание «ин» на «ил».