Автор работы: Пользователь скрыл имя, 12 Апреля 2014 в 23:15, реферат
Цель: рассмотреть особенности ферментов, условия их действия, рассмотреть их классификацию, а также проанализировать наиболее распространенные ферменты бактерий.
Введение 2
Общие сведения 3
Условия действия ферментов 4
Классификация ферментов 6
Вывод 11
Список литературы: 12
Оглавление
Все разнообразные и многочисленные биохимические процессы, протекающие в живом организме в связи с его обменом веществ, ростом и развитием, совершаются при участии ферментов, или энзимов,— биологических катализаторов, вырабатываемых клетками организма. Ферменты «есть в полном смысле возбудители жизни»,— писал физиолог И. П. Павлов. [1]
В своей семестровой я ставлю цель: рассмотреть особенности ферментов, условия их действия, рассмотреть их классификацию, а также проанализировать наиболее распространенные ферменты бактерий.
Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф, изучавший каталитическое превращение крахмала в сахар в присутствии разбавленных минеральных кислот, установил, что этот процесс также хорошо протекает и под действием вытяжки из солода (проросших зерен ячменя). Таким образом, Кирхгофом впервые был получен ферментный препарат (в виде раствора), содержащий фермент диастаз, или, как его еще называют, солодовая амилаза. [10]
Ферменты — это белки с высоким молекулярным весом, образующие в воде коллоидные растворы. Ферменты обладают очень высокой активностью, значительно превосходящей активность неорганических катализаторов.
Характерной особенностью ферментов, так же отличающей их от неорганических катализаторов, является их субстратная специфичность: каждый фермент взаимодействует лишь с одним определенным веществом и катализирует лишь одно из тех превращений, которым может подвергаться данное вещество.
Ферменты отличаются неустойчивостью (лабильностью) к воздействию факторов внешней среды. Эта неустойчивость во многом объясняется их белковой природой и выражается в том, что ферменты теряют свою активность (инактивируются). [4]
Одним из важнейших условий, определяющих активность ферментов, является температура. По мере повышения температуры возрастает начальная скорость ферментативной реакции. Однако при достижении известного предела дальнейшее повышение температуры вызывает разрушение (деструкцию) фермента — денатурацию ферментного белка. Оптимальная температура, при которой данный фермент наиболее активен, для разных ферментов различна.
Исключительно большое влияние на ход ферментативных процессов оказывает концентрация водородных ионов — рН среды. Для одних ферментов лучшей является среда со слабокислой реакцией, для других — с нейтральной, а для некоторых — со слабощелочной реакцией. Для действия каждого фермента имеется свое оптимальное значение рН среды.
На активность ферментов влияет и присутствие в среде ряда химических веществ. Одни из них повышают активность фермента (активаторы), другие способны снижать ее или полностью парализовать (парализаторы, или ингибиторы).
Биохимические процессы, протекающие в микробных клетках (как и в клетках других организмов), регулируются ферментами, поэтому любой фактор, действующий на активность фермента, будет действовать и на микроорганизм.
Каждый микроорганизм обладает комплексом разнообразных ферментов, своеобразием и активностью которых определяется биохимическая деятельность их, избирательность в отношении питательных веществ, роль микроорганизмов в круговороте веществ в природе, в процессах порчи пищевых продуктов. [5]
Многие ферменты микроорганизмов аналогичны ферментам растений и животных, но есть и такие, которые не встречаются ни в тех, ни в других.
Ферменты, присущие данному микроорганизму и входящие в число компонентов его клетки, называют конститутивными. Существует и другая группа — ферменты индуцируемые (адаптивные), которые вырабатываются клеткой только при добавлении к среде вещества (индуктора), стимулирующего синтез данного фермента.
В живой клетке действие ферментов происходит упорядочение, строго согласованно. Ферменты локализованы в различных клеточных структурах (в мезосомах, митохондриях, цитоплазматической мембране и др.).
Некоторые ферменты выделяются микроорганизмами наружу (в среду), их принято называть экзоферментами. Они играют большую роль в подготовке пищи к ее поступлению в клетку. Происходит внеклеточное «переваривание» пищи — расщепление сложных веществ субстрата (крахмала, белков и др.) на более простые, способные проникать в клетку. Другие ферменты, не выделяющиеся при жизни клетки в окружающую среду, называют эндоферментами (внутриклеточными). Эти ферменты адсорбированы клеточными структурами и участвуют во внутриклеточных процессах обмена веществ. [9]
Хотя ферменты вырабатываются клеткой, но и после ее смерти они временно еще остаются в активном состоянии и может произойти автолиз (от греч. autos — сам, lysis — растворение) — саморастворение, или самопереваривание, клетки под влиянием ее собственных внутриклеточных ферментов. При разрушении клеток ферменты поступают в культуральную среду — субстрат, в котором развивались микроорганизмы. В практике приходится часто встречаться с автолизом микроорганизмов. [6]
Номенклатура ферментов складывалась постепенно, по мере их открытия и изучения. Поэтому названия отдельных ферментов вначале носили случайный, эмпирический характер, например: фермент, разлагающий крахмал, был назван диастазом, а фермент желудочного сока, расщепляющий белки,— пепсином. Позднее по предложению Дюкло название фермента стали составлять из корня слова, обозначающего вещество, на которое действует фермент, добавляя к нему окончание «аза». Отсюда фермент, воздействующий на крахмал (amylum), стал называться амилазой, а разлагающий мальтозу,— мальтазой и т. п.
Наряду с этим ферменты называют и по функции — по химическим процессам, которые они катализируют. Например, ферменты, катализирующие отщепление водорода от субстрата (дегидрогенирование), называют дегидрогеназами, а расщепляющие сложные органические соединения путем гидролиза,— гидролазами и т. д.
В настоящее время известно более 1000 ферментов, некоторые из них получены в виде белковых кристаллов.
Согласно классификации, разработанной специальной комиссией Международного биохимического союза ферменты по типу катализируемой реакции делят на 6 классов: 1 — оксидоредуктазы; 2 — трансферазы; 3 — гидролазы; 4 — лиазы; 5—изомеразы; 6 — лигазы (синтетазы). Классы подразделяют на подклассы, которые делят на подподклассы. Каждый фермент имеет название и шифр из четырех цифр. Первая цифра обозначает класс, вторая — подкласс, третья — подподкласс, четвертая — порядковый номер данного фермента. [7]
Ниже рассматриваются только некоторые наиболее распространенные ферменты микроорганизмов.
В этот класс входят многочисленные окислительно-восстановительные ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции процессов дыхания и брожения микроорганизмов. Среди оксидоредуктаз различают следующие ферменты:
Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие реакцию дегидрогенирования органических соединений: отщепление водорода. Отнятый водород передается дегидрогеназой какому-либо другому веществу. Таким образом, одновременно одно вещество окисляется, а другое восстанавливается. Дегидрогеназы делят на анаэробные и аэробные.
Анаэробные (первичные) дегидрогеназы передают отнятый от окисляемого субстрата водород другим дегидрогеназам или молекулам каких-либо органических веществ, но не кислороду воздуха. Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами. Их простетическая группа при диализе легко отделяется в виде кофермента. Анаэробные дегидрогеназы имеются как у анаэробов, так и у аэробов.
Аэробные (вторичные) дегидрогеназы передают активизированный водород, отнятый от окисляемого вещества или от восстановленной анаэробной дегидрогеназы кислороду воздуха непосредственно либо через промежуточных переносчиков.
Цитохромы представляют собой протеиды, простегической группой которых является железопорфирин — вещество, сходное с гемом гемоглобина крови. Роль цитохромов в процессе дыхания заключается в последовательном переносе электронов от водородного атома восстановленной дегидрогеназы на цитохромоксидазу.
Цитохромоксидаза — двухкомпонентный гемосодержащий фермент. Он катализирует окислительно-восстановительную реакцию между восстановленным цитохромом (последним в цепи цитохромов) и кислородом.
Каталаза — окислительно-восстановительный двухкомпонентный фермент. Каталаза непосредственно не участвует в окислительных реакциях, но тесно связана с ними. Каталаза разлагает перекись водорода на воду и молекулярный кислород.
Ферменты этой группы катализируют перенос атомных группировок от одного соединения к другому. Таких ферментов известно много; их различают по тем группам, перенос которых ими катализируется.
Наиболее важное значение в обмене веществ имеют фосфотрансферазы и аминотрансферазы.
Фосфотрансферазы (киназы) катализируют перенос остатков фосфорной кислоты с одного вещества (донатора) на другое вещество (акцептор).
Большинство реакций переноса фосфатных групп протекает с участием аденозинтрифосфата (АТФ) и аденозиндифосфата (АДФ). Эти реакции имеют большое значение, так как благодаря им осуществляется перенос энергии с одного вещества на другое. Фосфотрансферазы участвуют в процессах дыхания и брожения.
Аминотрансферазы — ферменты, осуществляющие реакции переаминирования, т.е. межмолекулярный перенос аминогруппы (—NH2) с аминокислот на кетокислоты. Эти ферменты обладают специфичностью: каждый катализирует реакцию переноса аминогруппы от определенной аминокислоты. Они являются двухкомпонентными ферментами; в состав кофермента входит витамин В6. В обмене веществ аминотрансферазы играют большую роль, участвуют в образовании новых аминокислот в клетке.
К гидролазам относится большое количество ферментов, катализирующих процессы расщепления сложных органических веществ по типу гидролитических реакций с присоединением воды. Большинство гидролаз являются однокомпонентными ферментами. Гидролазы подразделяют на подгруппы в зависимости от веществ, на которые они действуют.
Карбогидразы — это ферменты катализирующие гидролиз и синтез гликозидов, ди-, три- и полисахаридов. Карбогидразы, действующие на олигосахариды, называют олигазами, а на полисахариды — полиазами.
Примерами олигаз, широко распространенных у микроорганизмов, являются следующие:
Мальтаза (а-глюкозидаза) расщепляет дисахарид на две молекулы глюкозы;
Сахараза расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу;
Лактаза расщепляет молочный сахар (лактозу) на галактозу и глюкозу.
Из полиаз наибольшее значение имеют следующие:
Амилазы — ферменты, катализирующие гидролиз крахмала.
Целлюлаза — фермент, гидролизующий целлюлозу.
Пектолитические ферменты — это комплекс ферментов, гидролизующих пектиновые вещества.
Протеазы (протеолитические ферменты) катализируют гидролиз белков, пептидов, расщепляя пептидные связи.
Дезаминазы и амидазы — это ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление аминокислот и амидов с отщеплением азота в виде аммиака.
Эстеразы — ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров (эстеров). Они широко распространены у микроорганизмов.
К классу лиаз относятся ферменты, которые катализируют реакции негидролитического расщепления веществ, сопровождаемые отщеплением от субстрата тех или иных групп: С02, Н2О, NH3.
Альдолаза — фермент, обратимо расщепляющий шестиуглеродную молекулу фруктозодифосфат на два трехуглеродных соединения: фосфодиоксиацетон и фосфоглицериновый альдегид. Этот фермент участвует в начальной стадии превращения сахара в процессах дыхания и брожения.
Декарбоксилазы катализируют декарбоксилирование (отщепление С02) органических кислот.
Микроорганизмы, особенно гнилостные бактерии, богаты декарбоксилазами аминокислот.
Ферменты этого класса катализируют изомеризацию различных органических соединений — внутримолекулярное перемещение радикалов, атомов, атомных группировок. Примерами таких ферментов могут служить следующие:
Триозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение фосфотриоз: фосфодиоксиацетона и фосфоглицеринового альдегида;
Глюкозофосфатизомераза — фермент, катализирующий обратимое взаимное превращение глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат. Оба эти фермента участвуют в процессах дыхания и брожения.
В этот класс входят ферменты, катализирующие реакции соединения двух молекул, которые обычно протекают одновременно с расщеплением пирофосфатной связи в АТФ. Энергия, освобождающаяся при расщеплении АТФ, используется в реакциях синтеза. Примерами могут служить такие ферменты.
Карбоксилазы катализируют при участии АТФ присоединение С02 к органическим кислотам, т. е. реакции удлинения углеродной цепочки.
Глутаминсинтетаза и аспарагинсинтетаза — ферменты синтеза амидов (глутамина и аспарагина) из NH3 и соответствующих аминокислот.
Лигазы играют большую роль в углеводном и азотном обмене микроорганизмов. [8]
Человек издавна использовал ферментативную активность микроорганизмов. Широкое применение микроорганизмов в пищевых производствах основано на использовании ферментативной их деятельности в перерабатываемом пищевом сырье.Применение ферментов в пищевой и легкой промышленности позволяет значительно интенсифицировать технологический процесс, повысить выход и улучшить качество готовой продукции.
Информация о работе Условия действия ферментов и их классификация