Ферменттік катализ

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 17 Сентября 2013 в 22:26, реферат

Краткое описание

Катализ[1] (грекше katalysіs – бұзылу) – реакция өнімдерінің құрамына кірмейтін, бірақ реакцияға қатысатын катализаторлардың әсерінен реакция жылдамдығының өзгеруі. Катализ – химиялық реакциялардың жылдамдықтарын өзгертетін химиялық кеңінен таралған әдіс. Оң, теріс катализ деп және катализатормен реагенттердің фазалық күйіне қарап – гомогенді және гетерогенді катализ деп атайды. Химиялық реакцияның механизмін сипаттауға реакциянң молекулярлығы және реттігі деген ұғымдар пайдаланады.
“Катализ” терминін алғаш рет 1835 жылы швед химигі И.Берцелиус (1779 – 1848) енгізген. Катализді оң Катализ және теріс Катализ деп екіге бөледі

Содержание

Кіріспе бөлім.
Негізгі бөлім.
Катализ туралы түсінік;
Ағза тіршілігіндегі катализдің рөлі;
Ферменттік катализ.
Қорытынды

Прикрепленные файлы: 1 файл

химия катализ.docx

— 35.56 Кб (Скачать документ)

Флавинадениндинуклеотидтіқ  қүрамына диметилизоаллоксазин, рибит, фосфор қышқылының екі қалдығы, рибоза мен аденин кіре-ді, яғни бұл — динуклеотид.

Флавинді ферменттердің  кейбіреулері ғана қабылданған сутегін  тікелей ауа оттегіне бере алады. Олар оксидаза деп аталады:

лактатоксидаза (1.1.3.2), альдегидоксидаза (1.2.3.1), аспартатоксидаза (1.4.3.1), аскорбинатоксидаза (1.10.3.3) және т. б. Сутегін субстраттан  бөліп алып, ауа оттегіне берер жолында олардың көпшілігі аралық тасымалдаушылардың тағы бір тобы — цитохромдарға кездеседі. Цитохромдық система электрондарды тасымалдайды және цитохромдар мен цитохромоксидаза (1.9.3.1) ферментінен тұрады. Клеткада 20-ға жуық цитохромдар белгілі. Цитохромдардың активті тобы темірді порфирин болып табылады. Электронды тасымалдау қабілеті бұған кіретін темір атомының айнымалы валенттілігінің арқасында жүзеге асады.

Ғе3+ + е---Ғе2+

Цитохромдар аэробты дегидрогеназа  тасымалдайтын сутектен электронды бөліп алады, бұдан соң сутек атомдары протондар кү-йінде ортада қалады, ал электрон цитохромдар тізбектері бойымен тасымалданады. Цитохромдардың осы қатары арқылы өте отырып, электрон цитохромоксидаза ферментіне беріледі, бұл фермент оны тікелей ауа оттегіне жеткізеді. Электронды қабылдап алған оттек ионданып, сутек иондарымен су түзе отырып әрекеттеседі.

2Н+.+ О2-—*Н2О

Клеткадағы органикалық  заттың тотығуы тұтасымен алғанда осылайша өтеді. Бөлінетін сутек пен электронның дегидрогеназалар тізбегі бойымен берілу жолын мынадай схема бойынша көрсетуге болады:

2) NАD-Н + Н+ + ҒАD—FAD+ + ҒАD-Н2;

3) ҒАD • Н2 + 2 цитохром---ҒАD + 2 ците - + 2 Н+;

е— е— е— е—

4) цит в—>-цит сі—цит с—>-цит а3—"щтохромоксидаза —>

—>'/2О2.

Трансфераза — молекула қалдықтарының атомдар тобының немесе жекелеген радикалдардын, бір қосылыстан екінші қосылыс-қа тасымалдануын катализдеуші ферменттер класы. Биологиялық системаларда мұндай тасымалдау реакциялары кең таралған. Та-сымалдайтын атомдар тобына қарай трансфераза бірнеше топқа бөлінеді. Бір көміртекті СН3 және СООН топтарын тиісінше метил-трансфераза

Гидролаза гидролиз реакцияларын, ал кейде судың жәрдемімен күрделі  органикалық заттардың синтезін де катализдейді. Бұл класс бірнеше  класс тармағына бөлінеді.

1) Эстераза күрделі эфир  байланысын ыдыратады. Оған май-ларды  ыдырататын липаза (3.1.1), тиол және  фосфор эфирлерінін, гидролазасы  жатады. Липаза өсімдіктерге кең  таралған. Өсімдік-тердің әрбір түрінің  өз липазасы бар. Тиол эфирлерінің  гидролаза-сына ацетил-КоА-гидролаза  (3.1.2.1), фосфор эфирлерінің гидрола-засына  глюкоза-1-фосфатаза, глюкоза-6-фосфатаза  және т. б. жатады.

2) Углеводтар мен гликозидтер  гидролазасы да өсімдіктерде  кең таралған. Оларға крахмалды  ыдырататын а және р амилаза  (3.2.1.1), (3.2.1.2), целлюлозаны ыдырататын  целлюлаза (3.2.1.4), мальтозаны ыдырататын  а-глюкозидаза (3.2.1.20), сахарозаны  ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3.2.1.26) жатады.

3) Пептидаза белоктар  мен пептидтердегі пептидтік  байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады.  Олардың көпшілігі тек жануарлар  организмінде кездеседі. Өсімдіктерден  осы класс тармағына жата-тын  бір ғана фермент—папаин (3.4.4.10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден  амин топтарының бөлінуін катализ-дейді.  Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3.5.1.5) жатады. Жақ-сы тазартылған, кристалл түрінде бұл ферментті 1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3.5.1.1) мен глутаминаза (3.5.1.2) аспарагин мен глутаминнің  гидролиздік ыдырауын катализдейді.

Лиаза атомдардың түрліше  топтарын ажыратып немесе қосып алу  реакциясын судың немесе фосфор қышқылының қатысуынсыз катализдейді. Олардың  әсер етуі нәтижесінде еселенген  байланыс-тар түзіледі, сондай-ақ олар бұл топтарды еселенген байланыстар түзілген жерде қосып алады. Лиазаны класс тармақтарына бөлу ажыратылатын байланыстар типіне негізделген. Үш класс тармағын ажыратады.

1. Көміртек-көміртек-лиаза көміртек атомдарының арасындағы байланысты үзеді. Бұған пирожүзім қышқылынан СО2-нің бөлінуін

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) жатады. Бұл — екі компонентті  фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В1 витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4.1.2.13) ферменті фруктоза-1,6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

2. Көміртек-оттек-лиаза субстраттан  сутек пен гидроксилді бөліп шығарып, су түзеді. Мысалы, фумаратгидратаза (4.2.1.2) ферменті фумар қышқылын түзе отырып, алма қышқылынан суды бөліп шығарады:

СООНСНОНСН2СООН----СООНСН = СНСООН + Н2О

Карбангидраза (4.2.1.1) көмір қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза (4.3.1.1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін катализдейді.

Изомераза органикалық заттардың  изомерлік өзгерістерін катализдейді. Атомдардың, атом топтарының, фосфор қышқылы  қалдықтары мен әр түрлі радикалдардың молекула ішілік орын ауыстыруы салдарынан изомеризация процесі өтеді. Изомеризация процесіне көбінесе углеводтар, амин қышқылдары мен органика-лық қышқылдар ұшырайды. Изомераза бірнеше класс тармағына бөлінеді.

1. Рацемаза және эпимераза.  Рацемаза D және L-изомерлердің бір-біріне айналуын, ал эпимераза — эпимеризация реакцияларын катализдейді.

2. Молекула ішілік оксидоредуктаза  альдоза мен кетозаның бір-біріне айналуын катализдейді. Мысалы, триозофосфат-изомераза (5.3.1.1) 3-фосфоглицеринді альдегидті фосфодиоксиацетонға ай-налдырады. Бұл реакция фотосинтез және тыныс алу процестері   кезінде өтеді.

Лигаза немесе синтетаза — АТР энергиясы есебінен жай зат-тардан күрделі органикалық заттар синтездейтін ферменттер. Аце-тил-ҚоА-синтетаза (6.2.1.1) осы кластың өкілі болып табылады, оньщ жәрдемімен ацетилкофермент-А түзіледі:

АТР + СНзСООН + НS—КоА->АМР + Н4Р2О7 + СН3СО ~ SКоА

Аспарагинсинтетаза (6.3.1.1) мен  глютаминсинтетаза (6.3.1.2) да ферменттердін, осы класына жатады. Аспарагинсинтетаза биосин-тезді бірнеше кезеңде  жүзеге асырады, мұның нәтижесінде  осы фермент АТР энергиясының жәрдемімен аспарагин қышқылын амидқа айналдырады.

1.1.5.4. Клеткадағы ферменттер  әсері. Организмдегі фермент-тердің  активтілігі алуан түрлі факторларға байланысты. Оларға организм клеткаларындағы газ, температура, су, қышқыл және жарық режимдері жатады. Сонымен қатар субстрат пен фермент концентрациясының, түрлі кофакторлардың, активатор мен инги-биторлардың болуының, метаболиттер концентрациясынық, әр түрлі клетка структурасында ферменттерді байланыстырудың да маңызы бар.

Клеткадағы су мөлшерінің де зор маңызы бар. Ылғалдылығы 14 проценттен төмен кезде құрғақ тұқымдағы ферменттер әлсіз келеді; ылғалдылықты 14—15 процентке жеткізу және одан да жоғарылату ферменттердің активтілігін күрт арттырады. Бұл жағдай астықты сақтау процесі кезінде ескеріледі, өйткені ферменттер активтілігінің күшеюі сақталатын астықтың сапасын төмендетеді де, астықтың едәуір мөлшерін ысырапқа ұшыратады. Ортанын. газ құрамының реттеушілік әсері белгілі. Бұл тыныс алу ферменттері активтілігінің арта түсуінен де көрінеді. Аэрация процесі күшейген кезде аэробты тыныс алу ферменттерінің активтілігі артады да, спирттік ашу ферменттерінің қызметі баяулайды.

Әр түрлі металдардың да ферменттер активтілігіне әсері бар. Топырақта мырыш жетіспеген жағдайда өсімдіктерде глютамат-дегидрогеназа ферментінің күші төмендейді. Молибден жетіспеген кезде нитратредуктаза ферментінің активтілігі төмендейді.

Ферменттердің активтілігіне  метаболизм процесінде пайда болатын  заттар да әсер етеді. Едәуір мөлшерде жинала келе, метаболиттер ферменттерге кері байланыс принципі бойынша басыңқы  әсер етеді. Мысалы, L-треонин амин қышқылы  треониндезаминаза ферментінін, жәрдемімен бірқатар аралық өнімдер арқылы L-изолейцинге айналады. L-изолейциннін, артық мөлшері түзілісімен ол треониндезаминаза ферментін байланыстырады және оның активтілігін кемітеді.

Жоғарыда сипатталған  факторлардың еріген күйдегі ферменттер үшін маңызы бар. Алайда ферменттер. клеткаларда  ерімеген күйде болуы да мүмкін. Клетка органоидтарының көпшілігі мембраналар принципі бойынша құрылған. Ферменттердің едәуір бөлігі клетка мембранасымен байланысқандығы анықталған. Мембраналарда ферменттер мелокулаларын липидтер қоршап жатады. Ферменттің липидтермен және мембрананың басқа да компоненттерімен әрекеттесуі салдарынан оның қасиеттері мен структурасы бұрынғы қалпында қалмайды. Мұның ферменттік активтілігін реттеуде маңызы бар. Мысалы, рибосомаларда рибонуклеаза ферменті адсорбталған. Әр түрлі жағдайлардың әсерімен бұл фермент активтілігін арттырса, рибосоманы бұзуы мүмкін. Лизосомалардың құрамында ферменттер болады. Егер лизосоманың мембранасы зақымдалса, бұл ферменттер босап шығады да, клетканы еріте отырып, цитоплазма заттарын ыдырата бастайды. Кребс циклінің ферменттері кристалардың бетінде адсорбталған.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Қорытынды

Осы тақырыпты қорыта келе ағза тіршілігіндегі ферменттер мен  катализатордың алатын орны ерекше екендігіне көз жеткіздік. Тірі организмдерде маңызды рөл атқаратын биокатализатор – ферменттердің зат алмасуға, тыныс алуға, тканьдер мен клеткалардың құрамына қосатын үлесі. Тірі организмде жүретін  барлық химиялық реакциялар ферменттердің қатысуымен жүреді. Ферменттер химиялық реакция жылдамдығын, химиялық қарапайым катализаторларға қарағанда миллион есе арттырады. Ферменттердің аса маңызды қасиеті – ерекше талғап алу қасиеті, яғни әр бір фермент адам организмінде жүретін белгілі бір реакцияға ғана қатысып соның жылдамдығын арттырады. Адам организмінде мыңнан аса фермент бір мезгілде мыңдаған реакцияға қатысып, организмде жүретін реакциялар жылдамдығын өзгерте алады.


Информация о работе Ферменттік катализ