Строение молекулы белка

Структура белковой молекулы. Уровни структуры. Укажите, какие типы связей участвуют в формировании структуры белка.

     Все белки состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными группами. Все белки являются полипептидами, то есть состоят из большого числа  остатков аминокислот. Простейшим примером образования пептида является реакция  между двумя молекулами глицина (аминоуксусной кислоты), в результате которой получается дипептид глицилглицин:

     

     1. Пептидная связь возникает между  аминогруппой одной аминокислоты  и карбонильной группой другой. Благодаря пептидной связи в  белках образуется пептидная  цепь (последовательность аминокислотных  звеньев)

     2. Водородная связь образуется  между группами –СО– и –NH–. Благодаря водородной связи белковые молекулы имеют пространственную конфигурацию. Такая структура белка называется вторичной.

     3. Также есть другие виды связей: дисульфидный мостик (–S–S–) между атомами S, между карбоксильной и гидроксильной группами – сложноэфирный мостик, между карбоксильной и аминогруппой иногда возникает солевой мостик.

     Все белки как минимум имеют три  уровня структуры, некоторые - четыре.

     Первичная структура – каркас белковой молекулы представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислот, соединенных пептидными связями. В формировании первичной структуры участвуют ковалентные связи.

      

R₁-CH-CO-NH-CH₂-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOН

      ½                      ½                      ½                     ½

      NH₂                            R₂                               R₃                    R₄ 

     От  её строения (аминокислотной последовательности) зависят физико-химические свойства белка.

     Вторичная структура представляет собой a-спираль, которая возникает в пределах одной полипептидной цепи, или b-складчатую структуру, образующуюся между смежными плипептидными цепями.

           a-спираль                                b-складчатая структура

CO…HN

СО…HN

 

     В формировании вторичной структуры участвуют водородные связи, возникающие между электроотрицательными атомами. Водородные связи сами по себе слабые, но в формировании вторичной структуры принимают участие довольно большое их количество; между водородными связями возникает так называемый кооперативный эффект действия, заключающийся в том, что суммарный эффект их совместного действия значительно выше суммы действия водородных связей порознь. Таким образом, водородные связи обеспечивают достаточную стабильность и прочность вторичной структуры.

     Третичная структура возникает в результате укладки вторичной структуры в глобулу или клубок. В её формировании участвуют ковалентные дисульфидные связи (-S-S-), которые обуславливают изменение направления полипептидной цепи, скрепляют её отдельные участки; электростатические взаимодействия – ионные связи (солевые мостики -СОО^-×××NH₃), возникают между N- и С-концевыми аминокислотами кислотами; водородные связи; ван-дер-ваальсовские силы, ответственные за окончательное свертывание полипептидной цепи; гидрофобные взаимодействия – это, например, -СН₂-СН_3, между циклическими радикалами и т.д. Гидрофобные взаимодействия не способны притягивать молекулы воды.

      Четвертичная  структура – ассоциация нескольких полипептидных цепей, которая образуется за счет нековалетных связей (водородных, ионных, гидрофобных взаимодействий, электростатического притяжения) представляет собой агрегат, состоящий из двух или более мономеров. Каждая полипептидная цепь, участвующая в образовании четвертичной структуры, называется субъединицей или протомером.   
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Классификация ферментов. Дайте  характеристику оксидоредуктаз. Флавиновые и пиримидиновые дегидрогеназы, их структура. 

     Согласно  классификации, разработанной Комиссией  по ферментам Международного биохимического союза, все ферменты делятся на 6 основных классов по типу катализируемой реакции:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции всех типов;
2. Трансферазы – ускоряют реакции переноса групп атомов от донорной молекулы к акцепторной;
3. Гидрлазы – укоряют реакции гидролитического (с участием воды) расщепление связей;
4. Лиазы – катализируют реакции негидролитического отщепление от субстратов групп с образованием двойной связи или, наоборот, присоединение групп по двойным связям;
5. Изомеразы – катализируют взаимные превращения различных изомеров;
6. Лигазы – ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.

     Согласно  этой классификации  каждый фермент имеет  свое кодовое число (шифр), перед которым  стоят две буквы  – КФ. Шифр четырехзначный, цифры шифра разделены  точками и характеризуют  следующие признаки фермента:

1. Первая цифра указывает класс, к которому принадлежит фермент.
2. Вторая – подкласс. У оксидоредуктаз она указывает природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению; у трансфераз – природу переносимой группы; у гидролаз – тип катализируемой связи; у лиаз – тип связи подвергающейся разрыву (между отщепляемой группой и остатком молекулы); у изомераз – тип катализируемой реакции изомеризации; у лигаз – тип вновь образуемой связи.
3. Третья – подкласс. У оксидоредуктаз она указывает тип участвующего в реакции акцептора: кофермент NAD⁺ или NADP⁺; цитохром; молекулярный кислород. У трансфераз третья цифра указывает на тип транспортируемой группы; у гидролаз это число уточняет тип гидролизуемой связи; у лиаз – тип отщепляемой группы; у изомераз – уточняет характер превращения субстрата, а у лигаз – природу образующегося соединения.
4. Четвертая цифра означает порядковый номер фермента в данном подклассе.

Например, a-амилаза КФ. 3.2.1.1 – фермент относится к классу гидролаз (цифра 3), подклассу карбогидраз (цифра 2), подподклассу гликоназ (цифра 1), имеет первый порядковый номер в подподклассе (вторая цифра 1). 
 
 
 

     Характеристика  оксидоредуктазы 

     Оксидоредуктазы (КФ.1) — ферменты, катализирующие окисления-восстановления реакции. Оксидоредуктазы подразделяются на 21 подкласс. Субстрат, подвергающийся окислению оксидоредуктазами, рассматривается как донор водорода. Поэтому ферменты этого класса называют дегидрогеназами или, реже, редуктазами. В тех случаях, когда акцептором служит О₂, употребляется термин оксидаза, а если при окислении молекула О₂ включается прямо в субстрат, то оксигеназа.

     Систематическое название ферментов данного класса составляется так: донор водорода –  акцептор электронов — оксидоредуктаза, например:

                 Н                                          Лактатдегидрогеназа

      СН₃—С—СООН + НАД                                                      СН₃—С—СООН + НАД· Н + Н  

              ОН                                                                                            О

               Лактат                                                                                                    Пируват

        

     Оксидоредуктазы — очень распространенный класс, насчитывающий около 480 ферментов. Большую роль они играют в энергетических процессах.

     Класс делятся на два подкласса: 

1. дегидрогеназы – катализируют перенос атомов водорода от донора к любому акцептору.
2. Электроназы – катализируют перенос электронов

     Дегидрогеназы представляют собой двухкомпонентные ферменты. В зависимости от химической природы кофактора они подразделяются на:

• Пиридинзависимые дегидрогеназы, наэробные коферментом которых является никотинамидадениндинуклеотид (NAD) и никотинамиддинуклеотидфосфат (NADP).
• флавинзависимые дегидрогеназы (флавопротеиды), роль простетической группы в которых выполняют флавинадениндинуклеотид (FAD) и флавинаденинмононуклеотид  (FMN).

     Реакции, катализируемые пиридинзависимыми дегидрогеназами, можно представить в виде схемы:

 BH₂           ПД               NADH+H   (NADPH + H )                           
 

   В               ПДН             NAD   (NADP )

     где BH   - восстановленный субстрат (донор атомов водорода); В – окисленный субстрат; ПД – пиридинзависимая дегидрогеназа; NAD (NADP ) и NAD·H + H (NADPH + H )- кофермент соответственно окисленный и восстановленный. К ним относятся ферменты, которые переносят Н⁺  кислород воздуха, а передают его промежуточным акцепторам.

     Многие  пиридинзависимые дегидрогеназ прочно связаны с ионами двухвалентных металлов (например: алкогольдегидрогеназа, содержит ионы Zn ).

       Действие флавинзависимых дегидрогеназ, содержащих простетические группы FAD (флавинадениндинуклеотид), FMN (флавинаденинмононуклеотид), можно представить в виде схемы:

BH            ФП               FAD·H (FMN·H )                           

  В               ФП·Н             FAD  (FMN)                            

где BH - восстановленный субстрат; В – окисленный субстрат; ФП – флавинзависимая дегидрогеназа; FAD (FMN) и FAD·H (FMN·H )- кофермент соответственно окисленный и восстановленный.

     Аэробные  дегидрогеназы – ферменты, которые переносят водород каким либо окислителем (К Fe(CN ) )- красная кровяная соль или 2, 6 – дихлорфенолиндофенол или кислорода воздуха.

     К аэробным  дегидрогеназам относятся желтый дыхательный фермент, содержащий ФМН, который находится в хлебопекарных дрожжах. Оксидазы относятся к аэробным дегидрогеназам. В тех случаях, когда акцепторам водорода является кислород, оксидоредуктазы называется оксидазами.

     В качестве кофакторов оксидазы чаще всего содержат флавиновые (FMN, FAD) и гемсодержащие группировки, металлы переменной валентности (медь, железо) или сочетание переходных металлов с органическими кофакторами (флавинами, геммами). Отнимая водород от окисляемого субстрата и передавая его затем кислороду, оксидаза может образовывать при этом воду или пероксид водорода: