Ферментативный катализ

Выолнила: Ирисметова Х.М.

Факультет: Фармация

Курс:1

Группа:004-01

Проверила: Кусаинова А.К.

 

Тема:  ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ  КАТАЛИЗ

 

С.Ж.АСФЕНДИЯРОВ АТЫНДАҒЫ ҚАЗАҚ ҰЛТТЫҚ МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ

КАЗАХСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ  УНИВЕРСИТЕТ  ИМЕНИ  С.Д.АСФЕНДИЯРОВА

 

                         Кафедра химии

ПЛАН:

 

• Что такое биологические катализаторы?
• Как действуют ферменты в живых системах?
• Классификация ферментов.
• Какие факторы влияют на активность биологических катализаторов?
• Какие вещества называются коферментами? 
• Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментена.
• Биологическая роль ферментативного катализа.

 

 

          Биологические катализаторы

Катализаторы биологические, биокатализаторы, вещества, образующиеся в живых клетках и ускоряющие (положительный катализ) или замедляющие (отрицательный катализ) химические процессы, протекающие в организмах. К их числу относятся в первую очередь катализаторы белковой природы, называемые энзимами, или ферментами. Наука о ферментах называется энзимологией

Ферменты как биологические катализаторы обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Общие свойства катализаторов:

1. сами не вызывают химическую реакцию, а только ускоряют реакцию, которая протекает и без них;
2.   не влияют на энергетический итог реакции;
3. в обратимых реакциях ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, причем в одинаковой степени.

Действие ферментов в живых системах

Действие ферментов зависит от ряда факторов:

• От температуры (max 40-50°С)
• Активной реакции среды – pH (кислотность).
• От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

 

 

Специфичность и механизм действия ферментов

 

Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

            Классификация ферментов

Факторы,влияющие на активность биологических катализаторов:

• Влияние температуры;
• Влияние рН среды;
• Влияние концентрации фермента и субстрата;
• Влияние веществ-регуляторов;
• Конкурентное  ингибирование;
• Неконкурентное  ингибирование;
• Аллосторическая регуляция активности ферментов.

 

 

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

• Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую  холоферментом.
• Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.
• Коферменты, как правило, термостабильны, разнообразны по химическому строению и механизму действия. Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также К., содержащие остатки фосфорной кислоты.

 

Кинетика ферментативного катализа

Учение о скоростях. Любая химическая реакция характеризуется, кроме принципиальной возможности ее протекания (обусловленной законами термодинамики), скоростью процесса. Скорость ферментативной реакции - изменение [S] или [P] в единицу времени. Измерив ее скорость, то есть скорость в присутствии фермента, мы должны измерить скорость реакции и в отсутствии фермента (спонтанно протекающая реакция). Именно эта разность и характеризует работу фермента.

Измеряя скорость реакции, всегда надо измерять начальную скорость процесса, то есть скорость ферментативной реакции, в достаточно короткий промежуток времени, когда концентрация субстрата меняется, не настолько значительно, чтобы это отразилось на скорости процесса. Единицы измерения скорости реакции могут быть разными. Лучше пользоваться молярными единицами, а время - это минуты или секунды, реже часы. Поэтому скорость реакции может выражаться, например, в мкмоль/мин или ммоль/час. Величина скорости определяется законом действующих масс. В общем случае скорость химической реакции пропорциональна произведению концентрации реагирующих веществ. В случае ферментативной кинетики - одно из реагирующих веществ - фермент, концентрация которого на много порядков МЕНЬШЕ, чем концентрация субстрата. Это определяет некоторые особенности кинетики ферментативного катализа.

                                                  V = k+2. [E].[S]

 

              Уравнение Михаэлиса-Ментена:

 

 

 

 

Где k3 и Кт – константы, характерные для каждой реакции,

 S- концентрация субстрата.

 

Эта зависимость, установленная экспериментально для многих ферментативных реакций, может быть теоретически выведена, если превращение субстрата в продукт реакции (Р) происходит по механизму образования и распада комплекса между ферментом и субстратом – ES-комплекса:

 

 

• Важную роль в ферментативном катализе играет аллостерическая регуляция. Изучение тонких механизмов ферментативного катализа показало, что в их основе лежат те же законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции. Разработаны модели ферментативного катализа для отдельных классов ферментов. Единая теория ферментативного катализа не разработана, так как механизмы протекания ферментативных реакций сложны и разнообразны, зависят от большого числа переменных величин и в ряде случаев пока не поддаются математическому описанию.
• Считают, что в эволюции жизни и появлении сложных биологических систем (включая человека) важную роль сыграл ферментативный катализ. 
  

Применение ферментов

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

 

Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков.

 

С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

 

История изучения

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

 

 

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.

 

 

 

 

 

 

 

 

Луи Пастер               Юстас Либих        Марселен Бертло      Клод Бернар

 

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

 

Функции ферментов

Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма

Литература

1. Г. Хенрици-Оливэ С. Химия каталитического гидрирования СО. Москва.

2. Ф. Басоло, Р. Джонсон. Химия координационных  соединений. Москва.

3. Под ред. Г. Цейсса. Химия металлоорганических  соединений. Москва.

4. Э. Фишер, Г. Вернер. -Комплексы металлов. Москва.

5. Глинка Н.Л. Общая химия. Химия, 1984.  

6.Общая химия. Под ред. Ершова Ю.А. – М.: ВШ, 2002.  

7.Ахметов Н.С. Общая и неорганическая химия. 2003.  

  
 

Спасибо за внимание!!!