Состояние воды и гидрофобные взаимодействия в биоструктурах

Содержание

 

Введение 3

Основная часть 4

Заключение 8

Список использованной литературы 9

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение 

        Целью работы было изучение состояния воды и гидрофобных взаимодействий в биоструктурах. Задача заключалась в подборке материалов к выполнению курсовой работы по биофизике.

        Вода —  наиболее важный компонент в  клетке. Она представляет среду,  в которой функционируют биологические  макромолекулы. 

        Современные  данные показывают, что вода принимает  непосредственное участие в формировании  структуры важнейших биополимеров, а также в процессах самосборки  сложных надмолекулярных биоструктур.

       Актуальным вопросом являются структура воды и ее роль в формировании стабильной конформации макромолекул.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Основная часть

Особенности строения воды

      Вода - вещество, основной структурной единицей  которого является молекула H₂O, состоящая из одного атома кислорода и двух атомов водорода. Вода имеет структуру как бы равнобедренного треугольника: в вершине этого треугольника расположен атом кислорода, а в основании его — два атома водорода. Угол при вершине (угол 2α) составляет 104°27, а длина стороны (длина связей ОН) — 0,096 нм. Эти параметры относятся к гипотетическому равновесному состоянию молекулы воды без ее колебаний и вращений. Молекула воды представляет собой маленький диполь, содержащий положительный и отрицательный заряды на полюсах.

Свойства воды

       Вода, окись  водорода, H₂0, простейшее устойчивое в обычных условиях химическое соединение водорода с кислородом (11,19% водорода и 88,81% кислорода по массе). Вода – это бесцветная жидкость без запаха и вкуса (в толстых слоях имеет голубоватый цвет). Вода входит в состав всех живых организмов, причём в целом в них содержится лишь вдвое меньше воды, чем во всех реках Земли.

        Вода, как один из основных компонентов биологических систем, обладает весьма необычными свойствами. В отличие от многих других жидкостей, для воды характерно увеличение объема при замерзании. При плавлении льда происходит уменьшение объема и при 4° С вода имеет максимальную плотность: при 273,15 К  ρ = = 0,9167 • 10³ кг • м^-3, при 277,15 К ρ = 1 • 10^-3 кг • м^-3 . Вода имеет максимально высокие температуры плавления и кипения и большую теплоемкость (С = 75,3 Дж *моль^-1. К^-1). Все эти аномалии связаны со структурой воды.    Каждая молекула воды может выступать донором и акцептором водородных связей.

Структура воды

       Жидкая вода представляет собой систему с сильно развитыми водородными связями, свойства которой хорошо описываются непрерывной, или континуальной, моделью, где практически все молекулы воды в среднем образуют водородные связи. Однако водородные связи в воде характеризуются широким набором углов и длин. Это означает, что потенциальная энергия водородной связи является непрерывной функцией угла межмолекулярной водородной связи и геометрических характеристик молекул воды. Максимум функции распределения энергии водородной связи соответствует расстоянию между атомами кислорода R₀-₀=0,286 нм. В упорядоченной структуре водородные связи линейны и R_0-0 сокращается до 0,275 нм.

       Между внешними парами электронов кислорода и протонами соседних молекул воды возникают водородные связи, играющие существенную роль в формировании структуры всей массы жидкости. Каждая молекула воды может участвовать в образовании четырех таких связей: две из них образуются за счет притяжения двух протонов данной молекулы к электронным парам кислородного атома двух соседних частиц, а две получаются за счет притяжения протонов соседних молекул к электронным парам атома кислорода данной частицы. Таким образом, молекула воды играет роль одновременно и донора, и акцептора протона. 
                                     

        Структуры объединённых молекул воды, у которых имеются и положительные и отрицательные полюса  называют кластерами, а отдельные молекулы воды - квантами.

Гидрофобное взаимодействие

 ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ (от греч. hydor-вода и phobos-боязнь,страх), сильное притяжение в воде между неполярными частицами (молекулами,остатками сложных молекул, частицами дисперсной фазы и т. п.). Причина Г. в. - большая энергия водородной связи между молекулами воды, превосходящая энергию их взаимодействий с неполярными частицами. Термодинамическая невыгодность контакта воды с неполярными веществами (рассматриваемая как гидрофобность) и предопределяет сильное притяжение их молекул друг к другу.

Гидрофобные взаимодействия имеют в своей основе исключительно термодинамическую природу. Гидрофобные взаимодействия свойственны белкам и нуклеиновым кислотам. Согласно второму закону термодинамики энергия Гиббса (δG) только падает (δG ↓) или не изменяется (δG = const).                     δG = δН – Т δS

При попадании гидрофобного радикала R аминокислоты белка в кластерную структуру воды происходит разрушение клатратной структуры воды, что приводит к повышению энтропии (δS > 0) и, следовательно, к уменьшению свободной энергии  системы (δG ↓). Однако разрушение структуры  воды нарушает систему водородных связей между молекулами воды. Вместо водородных связей углеводороды способны образовывать только более слабые ван-дер-ваальсовы  связи с водой. Это приводит к  увеличению значений δG > 0, которые  по абсолютной величине превышают отрицательный  энтропийный вклад в изменение  δG, т. е. δН > |Т δS|. Поэтому в целом  δG повышается, что энергетически невыгодно, и приводит к выталкиванию гидрофобных радикалов аминокислот или углеводородов из водной фазы. Гидрофобные взаимодействия в целом стабилизируют макромолекулы, хотя детальная картина взаимодействий с водой в пределах макромолекулы значительно сложнее. Гидрофобные взаимодействия обеспечивают пространственную ориентацию молекулы биополимера.

 

Стабилизация биоструктур

      Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH ^…OC), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пепидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения.

 

 

 

 

 

Заключение

     Поставленные  цели и задачи в работе выполнены. Было изучено состояние воды и гидрофобные взаимодействия в биоструктурах.

        Структура водного окружения любого вещества (элемента) в биологической жидкости, будь то молекула белка, элементов крови, газа формируется его пространственной организацией.  Любые динамические взаимодействия биообъекта с окружающей средой отражаются в перестройках гидратного окружения, что определяет способность молекул воды нести информацию о молекулярных механизмах работы объекта в целом.

      На Земле нет других веществ, наделенных способностью быть жидкостью при температурах существования человека и при этом образовывать газ не только легче воздуха, но и способный возвращаться к её поверхности в виде осадков.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Список использованной литературы

1. Биофизика биополимеров: Учеб-метод. пособие для вузов / Е.М. Вечканов, В. В. Внуков. - Ростов-на-Дону: Изд-во ЮФУ, 2010. - 40 с
2. Биофизика: П. Г. Костюк (тит. ред), Д. М. Гродзинский, В. JI. Зима, И. С. Магура, Е. П. Сидорик, М. Ф. Шуба /Под общ. ред. акад. АН СССР  П. Г. Костюка.— К.: Выща шк. Головное изд-во, 1988.— 504 с. ил.
3. Огурцов А.Н. Молекулярная биофизика и ферментативный катализ. – Харьков: НТУ "ХПИ", 2011. – 400 с.
4. Пчелин В. А., Гидрофобные взаимодействия в дисперсных системах,М., 1976; Коагуляционные контакты в дисперсных системах, М., 1982. В.В. Я минский.
5. Рубин А. Б. Биофизика: В 2-х кн.: Учеб. для биол. спец. вузов. Кн. 1. Теоретическая биофизика.— М.: Высш. шк., 1987.—319 с: ил.
6. http://www.o8ode.ru/article/water/ctruktura_vody.htm К.х.н. О.В. Мосин
7. http://www.matriza.ru/index-water.html#index-w2 К.х.н. О.В. Мосин